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<!DOCTYPE html>

<title>ADP-Ribosylierung</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">ADP-Ribosylierung</h1>

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</div>

Die ADP-Ribosylierung bezeichnet die Anfügung einer oder mehrerer <a href="Adenosinphosphat" class="mw-redirect" title="Adenosinphosphat">ADP</a>-<a href="Ribose" title="Ribose">Ribose</a>-Einheiten an ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>.<a href="#cite_note-1">[1]</a><a href="#cite_note-2">[2]</a> Die ADP-Ribosylierung ist eine Form der reversiblen <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">Modifikationen</a> von Proteinen, die an vielen zellulären Prozessen beteiligt ist, darunter <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Zellkommunikation</a>, <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">DNA-Reparatur</a>, <a href="Genregulation" title="Genregulation">Steuerung von Genen</a> und <a href="Apoptose" title="Apoptose">programmierter Zelltod</a>.<a href="#cite_note-3">[3]</a><a href="#cite_note-4">[4]</a> Eine fehlerhafte ADP-Ribosylierung wurde mit einigen <a href="Krebs_(Medizin)" title="Krebs (Medizin)">Krebsarten</a> in Verbindung gebracht.<a href="#cite_note-5">[5]</a> Die ADP-Ribosylierung ist auch die Grundlage für die Toxizität mancher bakterieller Verbindungen wie <a href="Choleratoxin" title="Choleratoxin">Choleratoxin</a>, <a href="Diphtherietoxin" title="Diphtherietoxin">Diphtherietoxin</a> und Andere.<a href="#cite_note-6">[6]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte_der_Entdeckung">Geschichte der Entdeckung</h2></div>

Der erste Hinweis auf eine ADP-Ribosylierung tauchte Anfang der 1960er Jahre auf. Zu dieser Zeit beobachteten <a href="Pierre_Chambon" title="Pierre Chambon">Pierre Chambon</a> und Mitarbeiter den Einbau von <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">Adenosintriphosphat</a> (ATP) in Hühnerleberkernextrakt.<a href="#cite_note-7">[7]</a> Nach umfangreichen Untersuchungen der säureunlöslichen Fraktion konnten mehrere verschiedene Forschungslabore ADP-Ribose, abgeleitet von <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NAD+</a>, als eingebaute Gruppe identifizieren. Einige Jahre später wurden die für diesen Einbau verantwortlichen Enzyme identifiziert und erhielten den Namen Poly(ADP-Ribose)polymerase. Ursprünglich wurde angenommen, dass es sich bei dieser Gruppe um eine lineare Folge von ADP-Ribose-Einheiten handelt, die über eine glykosidische Ribosebindung kovalent verbunden sind. Später wurde berichtet, dass alle 20 bis 30 ADP-Reste eine Verzweigung auftreten kann.<a href="#cite_note-8">[8]</a>

Das erste Auftreten einer Mono(ADP-Ribosyl)ierung trat ein Jahr später während einer Toxinstudie auf: Es wurde gezeigt, dass das Diphtherietoxin von <a href="Corynebacterium_diphtheriae" title="Corynebacterium diphtheriae">Corynebacterium diphtheriae</a> für seine vollständige Wirksamkeit von NAD+ abhängig ist,<a href="#cite_note-9">[9]</a> was zu der Entdeckung der enzymatischen Konjugation einer einzelnen ADP-Ribosegruppe durch die Mono(ADP-Ribosyl)transferase führte.

Ursprünglich wurde angenommen, dass es sich bei der ADP-Ribosylierung um eine <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikation</a> handelt, die ausschließlich an der Genregulation beteiligt ist. Als jedoch mehr Enzyme mit der Fähigkeit zur ADP-Ribosylierung von Proteinen entdeckt wurden, wurde die multifunktionale Natur der ADP-Ribosylierung deutlich. Das erste Säugetierenzym mit Poly(ADP-Ribose)transferase-Aktivität wurde Ende der 1980er Jahre entdeckt. Für die nächsten 15 Jahre wurde angenommen, dass es das einzige Enzym sei, das in der Lage sei, eine Kette von ADP-Ribose in Säugetierzellen anzufügen.<a href="#cite_note-10">[10]</a> In den späten 1980er Jahren wurden ADP-Ribosylcyclasen entdeckt, die die Addition von zyklischen ADP-Ribosegruppen an Proteine katalysieren. Schließlich wurde entdeckt, dass Sirtuine, eine Familie von Enzymen, die auch NAD+-abhängige Deacylierungsaktivität besitzen, auch Mono(ADP-Ribosyl)transferase-Aktivität besitzen.<a href="#cite_note-11">[11]</a><a href="#cite_note-12">[12]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Katalytische_Mechanismen">Katalytische Mechanismen</h2></div>

Die Quelle von ADP-Ribose für die meisten Enzyme, die diese Modifikation durchführen, ist der Redox-Cofaktor <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NAD+</a>. Bei dieser Transferreaktion wird die N-glykosidische Bindung von NAD+, die das ADP-Ribose-Molekül und die Nikotinamidgruppe verbindet, gespalten, gefolgt von einem <a href="Nukleophilie" title="Nukleophilie">nukleophilen Angriff</a> durch die Seitenkette der Zielaminosäure. (ADP-Ribosyl)transferasen können zwei Arten von Modifikationen durchführen: Mono(ADP-Ribosyl)ierung und Poly(ADP-Ribosyl)ierung.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Mono(ADP-Ribosyl)ierung">Mono(ADP-Ribosyl)ierung</h3></div>

Mono(ADP-Ribosyl)transferasen katalysieren üblicherweise die Addition von ADP-Ribose an <a href="Arginin" title="Arginin">Argininseitenketten</a> unter Verwendung eines hochkonservierten R-S-EXE-Motivs des Enzyms.<a href="#cite_note-13">[13]</a> Die Reaktion verläuft durch Aufbrechen der Bindung zwischen <a href="Nicotinamid" title="Nicotinamid">Nicotinamid</a> und <a href="Ribose" title="Ribose">Ribose</a> unter Bildung eines <a href="Oxoniumion" class="mw-redirect" title="Oxoniumion">Oxoniumions</a>. Als Nächstes fungiert die Arginin-Seitenkette des Zielproteins als Nukleophil und greift den elektrophilen Kohlenstoff neben dem Oxoniumion an. Damit dieser Schritt stattfinden kann, wird das Arginin-Nukleophil durch einen <a href="Glutamate" title="Glutamate">Glutamatrest</a> am katalysierenden Enzym <a href="Deprotonierung" class="mw-redirect" title="Deprotonierung">deprotoniert</a>. Ein weiterer konservierter Glutamatrest bildet eine Wasserstoffbrücke mit einer der Hydroxylgruppen an der Ribosekette, um diesen nukleophilen Angriff weiter zu erleichtern. Durch die Spaltungsreaktion wird Nicotinamid freigesetzt. Die Modifikation kann durch (ADP-Ribosyl)hydrolasen rückgängig gemacht werden, die die <a href="N-Glykosylierung" title="N-Glykosylierung">N-glykosidische Bindung</a> zwischen Arginin und Ribose spalten, um ADP-Ribose und unmodifiziertes Protein freizusetzen; NAD+ wird durch die Rückreaktion nicht wiederhergestellt.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Poly(ADP-Ribosyl)ierung">Poly(ADP-Ribosyl)ierung</h3></div>

Hauptartikel: <a href="Poly(ADP-ribose)-Polymerase_1" title="Poly(ADP-ribose)-Polymerase 1">Poly(ADP-Ribose)-Polymerase</a>

Poly(ADP-Ribose)Polymerasen (PARPs) kommen hauptsächlich in <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> vor und katalysieren die Übertragung mehrerer ADP-Ribose-Moleküle auf Zielproteine. Wie bei der Mono(ADP-Ribosyl)ierung ist NAD+ die Quelle der ADP-Ribose. PARPs nutzen eine <a href="Katalytische_Triade" title="Katalytische Triade">katalytische Triade</a> von His-Tyr-Glu, um die Bindung von NAD+ und die Positionierung des Endes der vorhandenen Poly(ADP-Ribose)-Kette auf dem Zielprotein zu erleichtern. Das Glu erleichtert die Katalyse und die Bildung einer (1''→2') O-glykosidischen Bindung zwischen zwei Ribosemolekülen. Es gibt mehrere andere Enzyme, die Poly(ADP-Ribose)-Ketten erkennen, sie <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolysieren</a> oder Verzweigungen bilden. Über 800 Proteine wurden mit dem lose definierten Poly(ADP-Ribose)-Bindungsmotiv versehen. Daher kann diese Modifikation zusätzlich zu der Veränderung der Konformation und Struktur des Zielproteins auch als Markierung zur Rekrutierung anderer Proteine oder zur Regulierung des Zielproteins verwendet werden.<a href="#cite_note-14">[14]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Spezifität_der_Aminosäuren">Spezifität der Aminosäuren</h2></div>

Viele verschiedene Seitenketten von Aminosäuren wurden als ADP-Ribose-Akzeptoren beschrieben. Aus chemischer Sicht stellt diese Modifikation eine Proteinglykosylierung dar: Die Übertragung von ADP-Ribose erfolgt auf eine Aminosäureseitenketten mit einem nukleophilen Sauerstoff, Stickstoff oder Schwefel, was zu einer N-, O- oder S-glykosidischen Bindung an die Ribose der ADP-Ribose führt.<a href="#cite_note-15">[15]</a> Ursprünglich wurden saure Aminosäuren (Glutamat und Aspartat) als Hauptstellen der ADP-Ribosylierung beschrieben. Viele andere ADP-Ribose-Akzeptorstellen wie Serin,<a href="#cite_note-16">[16]</a><a href="#cite_note-17">[17]</a> Arginin,<a href="#cite_note-18">[18]</a> Cystein,<a href="#cite_note-19">[19]</a> Lysin,<a href="#cite_note-20">[20]</a> Diphthamid,<a href="#cite_note-21">[21]</a> Phosphoserin<a href="#cite_note-22">[22]</a> und Asparagin<a href="#cite_note-23">[23]</a> wurden in späteren Arbeiten identifiziert.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Peter Belenky, Katrina L. Bogan, Charles Brenner: <cite style="font-style:italic">NAD+ metabolism in health and disease</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Trends in Biochemical Sciences</cite>. Band 32, Nr. 1, Januar 2007, S. 12–19, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.tibs.2006.11.006">10.1016/j.tibs.2006.11.006</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=NAD%2B+metabolism+in+health+and+disease&rft.au=Peter+Belenky%2C+Katrina+L.+Bogan%2C+Charles+Brenner&rft.date=2007-01&rft.doi=10.1016%2Fj.tibs.2006.11.006&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Trends+in+Biochemical+Sciences&rft.pages=12-19&rft.volume=32" style="display:none">

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<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Mathias Ziegler: <cite style="font-style:italic">New functions of a long‐known molecule: Emerging roles of NAD in cellular signaling</cite>. In: <cite style="font-style:italic">European Journal of Biochemistry</cite>. Band 267, Nr. 6, März 2000, S. 1550–1564, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x">10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=New+functions+of+a+long%E2%80%90known+molecule%3A+Emerging+roles+of+NAD+in+cellular+signaling&rft.au=Mathias+Ziegler&rft.date=2000-03&rft.doi=10.1046%2Fj.1432-1327.2000.01187.x&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=European+Journal+of+Biochemistry&rft.pages=1550-1564&rft.volume=267" style="display:none">

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<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> F Berger: <cite style="font-style:italic">The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P)</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Trends in Biochemical Sciences</cite>. Band 29, Nr. 3, März 2004, S. 111–118, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.tibs.2004.01.007">10.1016/j.tibs.2004.01.007</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=The+new+life+of+a+centenarian%3A+signalling+functions+of+NAD%28P%29&rft.au=F+Berger&rft.date=2004-03&rft.doi=10.1016%2Fj.tibs.2004.01.007&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Trends+in+Biochemical+Sciences&rft.pages=111-118&rft.volume=29" style="display:none">

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<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> D. Corda: <cite style="font-style:italic">NEW EMBO MEMBER'S REVIEW: Functional aspects of protein mono-ADP-ribosylation</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The EMBO Journal</cite>. Band 22, Nr. 9, 1. Mai 2003, S. 1953–1958, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/emboj%2Fcdg209">10.1093/emboj/cdg209</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12727863?dopt=Abstract">PMID 12727863</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=NEW+EMBO+MEMBER%27S+REVIEW%3A+Functional+aspects+of+protein+mono-ADP-ribosylation&rft.au=D.+Corda&rft.date=2003-05-01&rft.doi=10.1093%2Femboj%2Fcdg209&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=The+EMBO+Journal&rft.pages=1953-1958&rft.pmid=12727863&rft.volume=22" style="display:none">

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<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> Emanuele S. Scarpa, Gaia Fabrizio, Maria Di Girolamo: <cite style="font-style:italic">A role of intracellular mono‐ ADP ‐ribosylation in cancer biology</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The FEBS Journal</cite>. Band 280, Nr. 15, August 2013, S. 3551–3562, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/febs.12290">10.1111/febs.12290</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=A+role+of+intracellular+mono%E2%80%90+ADP+%E2%80%90ribosylation+in+cancer+biology&rft.au=Emanuele+S.+Scarpa%2C+Gaia+Fabrizio%2C+Maria+Di+Girolamo&rft.date=2013-08&rft.doi=10.1111%2Ffebs.12290&rft.genre=journal&rft.issue=15&rft.jtitle=The+FEBS+Journal&rft.pages=3551-3562&rft.volume=280" style="display:none">

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<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> K M Krueger, J T Barbieri: <cite style="font-style:italic">The family of bacterial ADP-ribosylating exotoxins</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clinical Microbiology Reviews</cite>. Band 8, Nr. 1, Januar 1995, S. 34–47, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1128/CMR.8.1.34">10.1128/CMR.8.1.34</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7704894?dopt=Abstract">PMID 7704894</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=The+family+of+bacterial+ADP-ribosylating+exotoxins&rft.au=K+M+Krueger%2C+J+T+Barbieri&rft.date=1995-01&rft.doi=10.1128%2FCMR.8.1.34&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Clinical+Microbiology+Reviews&rft.pages=34-47&rft.pmid=7704894&rft.volume=8" style="display:none">

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<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> P. Chambon, J.D. Weill, P. Mandel: <cite style="font-style:italic">Nicotinamide mononucleotide activation of a new DNA-dependent polyadenylic acid synthesizing nuclear enzyme</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochemical and Biophysical Research Communications</cite>. Band 11, Nr. 1, April 1963, S. 39–43, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0006-291X%2863%2990024-X">10.1016/0006-291X(63)90024-X</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=Nicotinamide+mononucleotide+activation+of+a+new+DNA-dependent+polyadenylic+acid+synthesizing+nuclear+enzyme&rft.au=P.+Chambon%2C+J.D.+Weill%2C+P.+Mandel&rft.date=1963-04&rft.doi=10.1016%2F0006-291X%2863%2990024-X&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Biochemical+and+Biophysical+Research+Communications&rft.pages=39-43&rft.volume=11" style="display:none">

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<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> OSAMU HAYAISHI, KUNIHIRO UEDA: <cite style="font-style:italic">Adp-Ribosylation Reactions</cite>. Elsevier, 1982, Poly- and Mono(ADP-ribosyl)ation Reactions: Their Significance in Molecular Biology, S. 3–16, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/b978-0-12-333660-6.50006-0">10.1016/b978-0-12-333660-6.50006-0</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abookitem&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=Poly-+and+Mono%28ADP-ribosyl%29ation+Reactions%3A+Their+Significance+in+Molecular+Biology&rft.au=OSAMU+HAYAISHI%2C+KUNIHIRO+UEDA&rft.btitle=Adp-Ribosylation+Reactions&rft.date=1982&rft.doi=10.1016%2Fb978-0-12-333660-6.50006-0&rft.genre=bookitem&rft.pages=3-16&rft.pub=Elsevier" style="display:none">

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<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> R. J. Collier, A. M. Pappenheimer: <cite style="font-style:italic">STUDIES ON THE MODE OF ACTION OF DIPHTHERIA TOXIN</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Journal of Experimental Medicine</cite>. Band 120, Nr. 6, 1. Dezember 1964, S. 1019–1039, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1084/jem.120.6.1019">10.1084/jem.120.6.1019</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14238922?dopt=Abstract">PMID 14238922</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=STUDIES+ON+THE+MODE+OF+ACTION+OF+DIPHTHERIA+TOXIN&rft.au=R.+J.+Collier%2C+A.+M.+Pappenheimer&rft.date=1964-12-01&rft.doi=10.1084%2Fjem.120.6.1019&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=The+Journal+of+Experimental+Medicine&rft.pages=1019-1039&rft.pmid=14238922&rft.volume=120" style="display:none">

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<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> Paul O. Hassa, Sandra S. Haenni, Michael Elser, Michael O. Hottiger: <cite style="font-style:italic">Nuclear ADP-Ribosylation Reactions in Mammalian Cells: Where Are We Today and Where Are We Going?</cite> In: <cite style="font-style:italic">Microbiology and Molecular Biology Reviews</cite>. Band 70, Nr. 3, September 2006, S. 789–829, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1128/MMBR.00040-05">10.1128/MMBR.00040-05</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16959969?dopt=Abstract">PMID 16959969</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ADP-Ribosylierung&rft.atitle=Nuclear+ADP-Ribosylation+Reactions+in+Mammalian+Cells%3A+Where+Are+We+Today+and+Where+Are+We+Going%3F&rft.au=Paul+O.+Hassa%2C+Sandra+S.+Haenni%2C+Michael+Elser%2C+...&rft.date=2006-09&rft.doi=10.1128%2FMMBR.00040-05&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Microbiology+and+Molecular+Biology+Reviews&rft.pages=789-829&rft.pmid=16959969&rft.volume=70" style="display:none">

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